来源:《Nature》 发布时间:2017-7-17 10:20:31
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发现阿兹海默症关键蛋白原子结构

 

英国医学研究委员会剑桥分子生物学实验室的研究人员从阿兹海默症患者的大脑中提取出缠结的tau 蛋白纤维,并使用低温电子显微技术(cryo-EM) 对其进行成像,揭示了阿兹海默症的一种关键标志物———tau 蛋白沉积物化学结构的高分辨率图像,相关研究结果发表在今年7 月5 日的《Nature》上。

阿兹海默症与两种异常蛋白质沉积物的形成有关,tau 蛋白纤维形成于神经细胞内部,淀粉样β 蛋白形成于细胞外部。在健康的大脑中,tau 蛋白起稳定器的作用,但是当蛋白质出现缺陷后,tau 蛋白会形成错乱的蛋白纤维,从而妨碍大脑细胞之间的通信,导致神经退行性疾病和认知能力的衰退。

人们从未如此近距离地观察过tau 蛋白纤维结构,低温电子显微成像技术提供了分子水平级别的细节,这或许意味着我们有了开发出靶向tau 蛋白新药物的机会。

能够清理大脑中蛋白质团块的药物是科学家们的重要目标,是为了直接作为于这些蛋白,药物分子需要抓住并绑定到蛋白质表面。所以,确定这种复杂蛋白质结构的精确形状对于此类药物的开发非常重要。虽然关注异常tau 蛋白和淀粉样β 蛋白的作用方式的研究很多,但是目前尚不明确实验室中组装的人造样本与实验室中形成的结构存在多少差异。基于从阿兹海默症患者脑部获取的tau 蛋白质结构,现在能够从原子水平研究异常蛋白质纤维的行为方式。

本研究成果是科学家们首次观察到这些有害沉积物在分子水平上的行为方式,有助于开发出多种防止沉积物形成的新疗法,并以此来治疗阿兹海默症和其他的痴呆疾病。

《医学科学报》 (第120期 第4版 国际)
 
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